Hemoglobin
Hemoglobin er molekylet ansvarlig for frakter oksygen til alle disse vesener der bare formidling av dette er ikke nok. Dette molekylet transporterer oksygen fra åndedrettsorganene på kroppen hvor det frigjøres og samler karbondioksyd tilbake til åndedrettsorganene.
Hemoglobin representerer ca 35% av totalt innhold (inkludert vann) av modne røde blodceller (enucleated). Med oksygenbindingskapasitet av 1,34 ml oksygen per gram hemoglobin det er i stand til å øke kapasiteten av oksygen i fullblod over sytti ganger i forhold til det oksygen oppløst i blod bare. En hemoglobin molekyl kan binde opptil fire oksygenmolekyler.
produksjonen av hemoglobin
hemoglobin syntetiseres i en kompleks serie av trinn. Den heme delen syntetiseres i en serie av trinn i mitokondriene og cytosol av umodne røde blodceller, mens delene globin blir syntetisert ved ribosomer i cytosol. Hemoglobin produksjon i cellen fortsetter gjennom tidlig erytroblast utvikling av benmarg retikulocytter. Ved dette punktet, er kjernen tapt.
strukturen av hemoglobin
Hemoglobin har en karakteristisk kvartær struktur av mange lignende globular proteiner. Den kvartære struktur av hemoglobin kommer fra sine fire subenheter i en tetrahedral ordning.
Hver underenhet (4 totalt) er sammensatt av en proteinkjede tett forbundet med en heme gruppe. Hver proteinkjeden organisert i et sett av sammenkoblede strukturelle segmenter. Dette folding mønster inneholder en lomme som sterkt binder heme.
A heme gruppe består av et jernatom (Fe) i en heterocyklisk ring, danner en struktur som er kjent som porfyrin. Iron ioner, som er stedet for oksygen binding er alle i ett plan. Jernet blir sterkt bundet (kovalent) til det kuleformede proteinet delvis gjennom det proksimale histidin
jernioner kan foreligge i jern tilstand (Fe2 +) eller treverdig (Fe3 +) tilstand. Når det forvandlet til treverdig (Fe 3+) methemoglobin nytt navn og kan ikke binde oksygen, som er dødelig. I slike tilfeller må methemoglobin reduktase enzymet aktiveres og være i stand til å gjøre molekylet tilbake til Fe 2+.
Typer av hemoglobin protein kjeden ifølge
I voksne, den vanligste typen hemoglobin kalt hemoglobin A, som består av to α og to p-subenheter. Dette er betegnet som α2β2.
føtalt hemoglobin består av to a-kjeder og 2 gammakjeder og er nødvendig på grunn av lav oksygenmetning av morkake sirkulasjon som sådan har en høyere affinitet for oksygen.
Typer av hemoglobin i henhold til transportert gass
oksyhemoglobinets oxyhemoglobin er dannet under fysiologiske åndedrett når oksygen binder seg til heme gruppe komponent hemoglobin i rødt blodceller. Denne prosessen skjer i lungekapillærene som grenser til alveolene i lungene. Det er flere faktorer som lav pH og høye CO2-nivåer høyere enn 2,3 BPG i erytrocytter og senke oksygen affinitet slippes vev. Til tross suffikset "Oxi" er også den ledende karbondioksid (C02). deoxygenated hemoglobin Hemoglobin er deoxygenated form av hemoglobin uten oksygen vedlagt. karboksylhemoglobin er et resultat av unionen hemoglobin med karbonmonoksid. Det er dannet som hemoglobin har to hundre og ti ganger større affinitet til karbonmonoksyd enn for oksygen ved å fortrenge det lett hemoglobin. Tidligere:Linfa Neste:Muscle spindler
