Antistoffer
Antistoffene, også kjent som immunglobuliner, proteiner er i utgangspunktet tre-dimensjonal form av "Y" som bruker immun system for å identifisere og nøytralisere fremmedlegemer så som bakterier og virus. antistoffet gjenkjenner en av disse, kalt antigen. Hver ende av det "Y" av et antistoff inneholder en paratop (struktur analog med en nøkkel) som er spesifikk for en spesiell epitop (lock) på et antigen, slik at disse to strukturene kombinering med en enkel presisjon. produksjon av antistoffer er den viktigste funksjonen til humoral immunsystem. Antistoffer er produsert av en type hvite blodlegemer kalles en plasmacelle. Antistoffer kan skje på to fysiske former, en oppløselig form som utskilles fra cellen, og membranform som binder til en B-celleoverflate og er kjent som mottaker B (BCR) celler. BCR er bare på overflaten av B-celler og muliggjør aktivering av disse celler og deres påfølgende differensiering til antistoff-fabrikker eller såkalte plasmaceller eller minne-B-celler som kan overleve i kroppen og huske at samme antigenpresenterende B-celler som kan reagere raskere på den utstillingen i fremtiden. [4] I de fleste tilfeller interaksjonen av B-celler med T-hjelpercelle er nødvendig for å frembringe full aktivering av B-celler og dermed genereringen av antistoffer etter binding av antigenet [5]. løselige antistoffer er gitt ut i blodet, væsker og vev og sekreter av mange til å følge undersøkelsen invaderende mikroorganismer. strukturen av antistoffer Selv om den generelle strukturen til alle antistoffer er svært like, et lite område ved enden av proteinet er meget variabel, slik at millioner av antistoff med noe ulike strukturer i spissen , oppdaget million typer antigener. Antistoffer er proteiner tunge (> 150 kDa). De har sukkerkjeder som er lagt til noen av sine aminosyrerester. Med andre ord, antistoffer er glykoproteiner. Den grunnleggende funksjonsenhet av hvert antistoff er en monomer immunoglobulin (Ig) (inneholdende bare ett Ig-enhet). De variable deler av den er det regioner "V" (tips "Y"), og den konstante delen av den rette delen av "I" for deres syn i 3D kalt "Område C". Kjeder Ig er en "Y", som består av fire proteinkjeder,. To identiske tunge kjeder og to identiske lette kjeder forbundet ved disulfidbindinger. Hver kjede består av strukturelle domener som kalles immunglobulin domener tung kjede Det finnes fem typer Ig tung kjede med navnet på brevet fra de greske bokstaver. Α, δ, ε, γ, um. Den type av tung kjede liggende definerer klassen av antistoffer, IgA, IgD, IgE, IgG og IgM, respektivt. lette kjeden Det finnes to typer av immunoglobulin lette kjeder, kalt lambda (λ) og kappa (κ). En lett kjede har to suksessive domener. En konstant domene og en variabel domene Andre partier av antistoffet. Regioner CDR, Fv, Fab og Fc Det er andre deler og divisjoner av antistoffer. Armene av Y blir tatt som en enkelt region kalt Fab-(fragment antigen binding) region. De består av et variabelt domene og en konstant av hvert antistoff tung og lett kjede. Paratopen er formet av dem. Den variable domenet er også kjent som FV-regionen og er det viktigste for å binde seg til antigener unike bånd etter region. Disse koblingene må også hjelpe komplementaritetsbestemmende regioner (CDR), som har vært llamdaos recientementeIdiotipos. Ifølge immune nettverk teori, blir det adaptive immunsystemet reguleres ved interaksjoner mellom Idiotypes. Bunnen av Y spiller en rolle i å modulere aktiviteten av immunceller. Denne regionen er kalt Fc (fragment krystalliserbare), og består av to tunge kjeder som hver bidrar to til tre konstante domener avhengig av klassen av antistoffet. Fc-regionen sikrer at hvert antistoff frembringer en passende immunrespons ved å binde seg til andre immunceller, slik som komplementproteiner molekyler. Skjemaer og typer av antistoff overflate immunglobuliner De binder til membranen av B-celler, mens antistoffer er utskilt form av immunglobuliner i blodet og kroppens hulrom. Som et resultat, overflate eller utskilte immunoglobuliner er identiske med unntak av de transmembrane regionene. Derfor er to typer av antistoffer vurderes. Membran eller løselig form isotypes Som antistoffer kan snakke i dag kommer i forskjellige varianter som kalles klasser eller isotypes. Det er fem antistoffisotypene kjent som IgA, IgD, IgE, IgG og IgM. I tillegg til forskjeller mellom vevet og hemmeligheten andre antistoff isotype også det avhenger av endringer i B-celler under celle utvikling og aktivering. Umodne B-celler, som aldri har vært utsatt for et antigen, uttrykt IgM isotype som "kjent et antigen". Mens B-celler postexposure moden og begynne å uttrykke både IgG (mer effektiv og lignende). Dette er grunnlaget for vaksiner. IgA ligger i slimhinnene, slik som tarmen, luftveiene og urogenitaltractus, og hindrer kolonisering patogener. Det er også funnet i spytt, tårer og morsmelk. IgD Det fungerer først og fremst som en trans reseptor antigener i umodne B-celler. Aktiverte basofiler og mastceller til å produsere antimikrobielle faktorer. IgE Det binder seg til allergener og utløser histaminfrigjøring fra mastceller og basofile, og er involvert i allergi. Det beskytter også mot parasittiske ormer. IgG I sine fire former, gir den mest beskyttelse av antistoffer. Det er også det eneste antistoff som er i stand til å krysse placenta til å gi passiv immunitet til fosteret. IgM Det uttrykkes på overflaten av B-celler og i et utskilt skjema grådig svært høy. Eliminerer patogener i de tidlige stadier før det er tilstrekkelig IgG, etter de "bryter antistoffer." Tidligere:Som puste riktig Neste:HIV
Immunologi: antistoffer kroppen vår beskyttere
antistoffproduksjon
